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蛋白质二级结构的典型结构有哪两种?结构要点是什么?
被浏览: 0次 2023年04月15日 17:00
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游客1

蛋白质二级结构:指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键洞脊维持的孝链。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个纳慎渗氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.
β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列(肽链反向排列)。

游客2

典型结构:alpha螺旋、β折叠

alpha螺旋是指氨基酸链形陵笑成螺旋状,4个氨基酸螺旋成一周亮汪毕,螺距大概0.1纳米。

β折叠是指氨基酸链往返折叠,通过肽键中的羰敬芹基和氨基形成氢键而结合在一起的。